Programm
 
 

Protein- und Peptidanalytik mit MALDI-TOF MS und ESI-Quadrupol MS

Inhalte & Lernziele

Unter Proteomanalytik versteht man die Analyse aller in dem gegebenen Material (Gewebe, Zelllinie etc.) vorhandenen Proteine. Dies erfordert aufgrund der enormen Komplexität schnelle Methoden der Proteinidentifizierung und Quantifizierung. Da viele Komponenten eines Proteoms nur in sehr geringen Mengen exprimiert werden, müssen diese Methoden zudem eine hohe Nachweisempfindlichkeit aufweisen. Die Entwicklung schonender Ionisierungs-Techniken und die Fortschritte bei der Genomsequenzierung erlauben nun den Einsatz automatisierbarer und hoch sensitiver massenspektrometrischer (MS) Techniken zur Identifizierung von Proteinen. Eine der verwendeten Techniken ist die MALDI TOF MS (matrix-assisted laser desorption ionization, gekoppelt mit einem time of flight Massenanalysator). In diesem Seminar lernen Sie die Grundzüge der Massenspektrometrie sowie die notwendigen Teilschritte einer Protein-Identifizierung mit MALDI-TOF bzw. MALDI TOF/TOF MS kennen. Weiterhin werden Sie eine Einführung in die Quadrupol Massenspektrometrie nach Elektrospray-Ionisierung (ESI) erhalten. Möglichkeiten und Schwierigkeiten beider Methoden werden in Hinblick auf biologische Fragestellungen diskutiert. Das theoretische Grundwissen wird bei einem Rundgang durch die Laborräume am ZMBH vertieft. Die Teilnehmer erhalten dabei auch Einblicke in die automatisierten Abläufe moderner Proteomanalytik.

Im Kurs wird Ihnen u.a. folgendes vermittelt:

    • MALDI-TOF-MS von Biomolekülen
    • Peaks und was dahinter steckt
    • Elektrospray-Ionisierung und Quadrupol-Massenspektrometrie
    • Grundlagen der Peptidsequenzierung
    • Datenbanksuche zur Proteinidentifizierung

      Zielgruppe

      Technische und wissenschaftliche Mitarbeiter/-innen mit und ohne Kenntnissen in der Massenspektrometrie.

      Dozent

      Dr. Thomas Ruppert promovierte nach dem Chemiestudium im Fachbereich Chemie der Universität Regensburg auf dem Gebiet der Proteinanalytik. Als wissenschaftlicher Angestellter spezialisierte er sich auf Peptidanalytik in den medizinischen Fakultäten der Universitäten Ulm, Heidelberg, München und Berlin. Seit 2000 leitet er die Zentraleinrichtung für Massenspektrometrie und Proteomics am Zentrum für Molekulare Biologie der Universität Heidelberg (ZMBH).

       

       

      Empfohlene Aufbaukurse

      Quantitative Massenspektrometrie in der Proteomanalytik